Описание

EK-Away™ Resin специально разработана для удаления EKMax™ или других энтерокиназ после расщепления белков, содержащих сайт расщепления энтерокиназой (Рисунок 1). Смола конъюгирована с ингибитором трипсина из сои, который обладает высоким сродством и связывающей способностью к энтерокиназе. Активный центр фермента связывается с этой агарозной смолой для простого удаления EKMax™ или других препаратов энтерокиназы в периодическом режиме или с использованием колонки.

Только для исследовательских целей. Не для использования в диагностических процедурах.

Характеристики
EK-Away™ Resin

Количество	30 мл
Линейка продуктов	EK-Away™
Неподвижная фаза	Enterokinase
Тип	Смола
Тип колонки	Affinity
Форма	Liquid Suspension

EK-Away™ предоставляется в виде 50% этанольной суспензии и должен храниться при +4°C. Включены 10X буфер для связывания и 10X буфер для стриппинга. 7,5 мл смолы удалят 250 единиц энтерокиназы; 30 мл удалят 1000 единиц EKMax™. Все реагенты гарантированно с

EK-Away™ Resin, 30 мл

Специализированная смола для эффективного удаления энтерокиназы после расщепления белков.

Производитель: Thermo Fisher Scientific
Артикул: R18002
также R180-02
Размер: 1 штука
Наличие: Под заказ

Цена по запросу

0.00€ / 0₽
Без НДС: 0.00€ / 0₽

Количество

Количество:

30 мл

Варианты:

* — цена и наличие может измениться, уточняйте в запросе

Запрос коммерческого предложения сейчас — фиксирует текущую цену, тем самым устраняется риск увеличения цены от производителя Thermo Fisher Scientific
Срок поставки от 3 недель

EK-Away Resin смола для удаления энтерокиназы EKMax ингибитор трипсина расщепление белков Thermo Fisher Scientific R18002

Поставка "EK-Away™ Resin, 30 мл" c доcтавкой по России

Оптимальные условия поставки оригинальной продукции: "EK-Away™ Resin, 30 мл", арт. R18002 из категории Разные иммобилизованные аффинные лиганды от представителя Thermo Fisher Scientific в России.

Для уточнения цены позиции: "EK-Away™ Resin, 30 мл" (p/n: R18002 также R180-02) или получения коммерческого предложения, воспользуйтесь формой ниже.

+7 (915) 099-44-06

partslab.solutions@gmail.com

Вопрос-ответ

Какой молекулярный вес фермента энтерокиназы EKMax?

EKMax энтерокиназа — это клон каталитической субъединицы энтерокиназы, экспрессированный в дрожжах Pichia pastoris. Расчетный молекулярный вес белка составляет 26,3 кДа, но он содержит три сайта для N-связанного гликозилирования. Кажущийся молекулярный вес в 43 кДа соответствует предыдущим наблюдениям (LaVallie et al., 1993) и, предположительно, обусловлен N-связанным гликозилированием.
Ссылка: LaVallie, E.R., Rehemtulla, A., Racie, L.A.,Diblasio, E.A., Ferenz, C., Grant, K.L. Light, A., and McCoy, J.M. (1993). Cloning and functional expression of a cDNA encoding the catalytic subunit of bovine enterokinase. J.Biol.Chem. 268, 23311-23317.

Повлияют ли ДТТ, детергент Triton X-100, детергент Tween 20, Thesit, хлорид кальция, хлорид натрия или SDS на эффективность расщепления энтерокиназы (EKMax)?

Энтерокиназа активна в буферах, содержащих до 1 мМ ДТТ, 0,1% детергента Triton X-100, 0,1% детергента Tween 20 и 0,1% Thesit. Рекомендуется использовать буфер с 10 мМ Tris pH 8.0 и 10 мМ хлорида кальция. Энтерокиназа ингибируется хлоридом натрия и SDS.

Следует ли ресуспендировать энтерокиназу в буфере, содержащем 50% глицерина, чтобы защитить белок от циклов замораживания/оттаивания?

Замораживание-оттаивание оказывает минимальное влияние на активность энтерокиназы. Добавление глицерина не является необходимым, но может облегчить работу с ферментом.

Насколько специфично расщепление энтерокиназой EKMax? Существуют ли альтернативные сайты расщепления для этого фермента?

Энтерокиназа расщепляет пептидную связь после последовательности (Asp)4-Lys.

Предполагается, что активный центр энтерокиназы обладает отличительным катионным субсайтом, который связывает -(Asp)4. Энтерокиназа обладает высокой специфичностью и допускает очень мало изменений в своем сайте узнавания. Если ионный заряд сайта узнавания сохраняется, энтерокиназа распознает сайт, но скорость гидролиза пептидной связи снизится (Light and Janska, 1989). Четыре остатка аспарагиновой кислоты действуют как сигнал для расщепления энтерокиназой. Сообщалось, что только с тремя остатками аспарагиновой кислоты скорость гидролиза снижается. Два остатка аспарагиновой кислоты, предшествующие остатку лизина, являются минимальным количеством кислых остатков, необходимых для поддержания специфичности (Maroux et al., 1971). Неспецифическое расщепление энтерокиназой может происходить в случаях, описанных выше, но обычно это смягчается за счет уменьшения количества используемого фермента.